Пептидни връзки и съединения

Пептидни връзки и съединения
Пептидни връзки се дължат на взаимодействието на аминокиселините с амино киселина. Като част от аминокиселини има две групи - амино и карбоксилна група. връзката Пептидната появява при условие, че реакцията дехидратация настъпва между аминогрупата в единична аминокиселина и карбоксилната група на друг. Карбоксилната група се превръща кислородния атом и амино групата - няколко водородни атома, при което се образува вода и пептид.







пептидна връзка

Появата на пептидни съединения се случва, когато азотът на амино групата се свързва към въглерода карбоксилната. Тази връзка е ковалентна и някои учени също наречени амид. образуване на връзка се извършва чрез хидролиза отколкото синтез, следователно, не изисква допълнителен източник на захранване. Биосинтезата на пептидите се проявява само за няколко секунди, но възстановяването на същата реакция в лабораторията може да бъде продължителна работа. Въпреки това, връзката оформен са стабилни в отсъствие на катализатори във воден разтвор на пептидите могат да съществуват хиляди години.

Ако две аминокиселини, свързани една с друга, тогава е дипептид, ако трите - трипептид. Броят на аминокиселини, които могат да създадат комплекс полимер структура, която е почти неограничен. В края на амино киселина, в която карбоксилната група е свързана се нарича N-края. От друга страна има С-края, т.е. свободна карбоксилна група на второто съединение участва в образуването на аминокиселини. връзката пептидът е много широко разпространен в тялото, той често става основа за образуване на протеини. За да включват пептидни съединения и хормони като окситоцин. Синтез на пептиди в човешкото тяло се извършва във всички клетки, включително мозъчни неврони.







Пептидни връзки и съединения

Резонанс и биосинтеза

Пептидите са от особено значение в работата на биосинтезата на протеини и тъй като в крайна сметка се определи структурата на протеина. Тяхната структура дава възможност за допълнителни двойки електронен трансфер между кислород и въглероден да образуват двойна връзка и резонанс. Този процес е силно динамично защото електроните са в постоянно движение, обаче пептидни съединения и притежават висока биологична активност. Връзката на пептид присъства диполен момент, образувани поради наличието на различни такси за двата края на връзката. Възможност за използване на няколко електрони, както и допълнителни аминокиселини, свързани с връзка прави идеален пептиди информация вектор и тяхното резонанс осигурява висока биологична активност. Полипептиди, способни да осигурят регулиране на повечето биологични процеси, включително апетит, възстановяване и регенерация, храносмилането, настроение, по-висока нервна активност, кръвното налягане и имат хормонална активност.

необичаен микс

Поради естеството на връзката има ограничена свобода на въртене и пептиди са стабилни съединения. Също така се вижда в полипептидите от аминокиселини локализирани в някои специфични области. Предполага се, че тези области могат да бъдат характерни за различните структури на тялото и определяне съдбата на пептида. Но в същите пептиди са трудно да се учат и толкова разнообразни, че ние нямаме представителство, как подреждането на аминокиселини във връзка определя ефекта на пептида. Изследвания в областта на пептидни връзки все още са в ход.