Полипептидната верига - протеина - голяма енциклопедия на нефт и газ, хартия, страница 2
Полипептидна верига - протеин
Разделянето на сместа от пептидни фрагменти, образуван от разцепване на полипептидната верига на протеина чрез ензимни или химически методи, е един от най-трудните и важно etapoa при определяне на първичната структура. Успехът на IA този етап зависи от опита, знанията, творчеството изследовател и изкуството му. [16]
Аминоацил-RNA влиза рибозомите където протеин е образуването на полипептидни вериги специфичен протеин за дадена амино киселинна последователност. [17]
След като в определен ред, аминокиселините са съединени в полипептидната верига на протеина. структура, която се определя еднозначно от последователността на ДНК молекулата от хетероциклични амини клетъчното ядро. [18]
В допълнение завоите определящи вторична структура в полипептидните вериги на протеина. Като правило, има обрати, предизвикани от вътрешномолекулни сили, естеството на която не е редовно или периодично; т.нар третичната структура на молекулата, което определя типа на коагулация на протеиновите вериги като цяло. Поради тези молекули кръвосъсирването много глобуларни протеини, като хемоглобин, въпреки че се състои от дълги полипептидни вериги, въпреки това имат почти сферична форма. В повечето случаи, коагулация се осъществява чрез взаимодействието на страничните групи на протеин, но също може да бъде причина за групи и взаимодействие съставляващи гръбнака на полипептидната верига. [19]
Същността на този метод се състои във въвеждането в добре определени региони на полипептидната верига на протеиновата атоми на тежки метали (например живачни атоми) и сравняване на рентгенови протеинови кристали и структури изоморфен заместване. Дешифриране получени карти на електронната плътност за създаване на триизмерно изображение на протеиновата молекула. [20]
Сравнение на аминокиселинни последователности бром-циан и трипсинови пептиди могат еднозначно да определят местоположението си по протежение на полипептидната верига на протеина. Обикновено за определяне на общата структура на протеин от две хидролиза е недостатъчно, и вече на полипептидната верига на протеиновата молекула, толкова по-голям брой различни видове разцепване на протеина трябва да се използва. [22]
Селективността на хидролиза на протеини, от съществено значение е да се определи последователността на аминокиселинни единици в полипептидните вериги на протеини. [23]
интересна работа на използването на оптично въртене се извършва, за да се определи структурата на молекулите в случай на полипептидни вериги на протеини и синтетични полипептиди, получени от оптично активни аминокиселини. В раздел 5Ь са били представени доказателства, че спектроскопски спирална конформация може да се съхранява в случай, ако молекулите са диспергирани в разтвора. Ако това, което следва в тази книга, ние често се отнасят до синтетични полипептиди. Следваща ще бъде доказано убедително, че kskfsrmatsiya а-спирала в действителност стабилна конформация на тези молекули в много разтворители. Все пак, това не е вярно за всички разтворители. Разтворителите, които имат силна тенденция за образуване на водородни връзки, карбонил и имино polipeptidnsy верига ще са склонни да образуват водородни връзки с първия разтворител, но не един с друг и с спирала няма да се поддържа. Вместо полипептидни вериги навити случайни и нямат предпочитана форма. [24]
Гликопротеин - 1) комплекс протеин, където карбохидратната част на ко-валентно свързани с полипептидни вериги на протеин О - или N-гликозид-ционни връзки; 2) сложни протеини, чиято протезна група са въглехидрати. [25]
Построява еукариотен ген, чиято транскрипт е в зрялата иРНК; кодира известна част от полипептидната верига на протеина. [26]
Изследване на структурата на части на амидната група е стимулиран главно от факта, че групата е част от протеини полипептидна верига. От 60 - те години на века е имало много работа на пространствената структура и прост амид. [27]
Недостатъчно информационното съдържание на всеки от тези методи индивидуално е свързана с трудността на изолиране на цялата необходима и присъствието на пептид в полипептидната верига на протеиновата повтарящи подобен posledovatechnostey. [29]
Електростатично взаимодействие между ензим-субстрат също играе положителна роля в катализа и карбоксипептидаза А, който специфично разцепва аминокиселини от С-края на пептиди и полипептидни вериги на протеини. Заредената карбоксилната група на крайния остатък на амино киселина при образуване на Michaelis електростатично взаимодействие с положително заредена група nidinovoy гуа-Arg-145 (вж. Схема Р. [30]
Страници: 1 2 3 4